抗體（Antibody），又稱免疫球蛋白（immunoglobulins ,Ig），是機(jī)體免疫細(xì)胞被抗原激活后，B細(xì)胞分化成熟為漿細(xì)胞后所合成、分泌的一類能與相應(yīng)抗原特異性結(jié)合的具有免疫功能的球蛋白。免疫球蛋白是化學(xué)結(jié)構(gòu)上的概念，而抗體是生物學(xué)功能上的概念，免疫球蛋白并不都具有抗體活性，而抗體的化學(xué)基礎(chǔ)都是免疫球蛋白。

  抗體分子是機(jī)體內(nèi)復(fù)雜的分子，它可以特異性地識(shí)別不同抗原，這個(gè)特性決定了抗體**結(jié)構(gòu)的多樣性。

  對(duì)抗體分子結(jié)構(gòu)的分析發(fā)現(xiàn)，Ig分子的基本結(jié)構(gòu)是由四條多肽鏈組成的。即由兩條相同的相對(duì)分子質(zhì)量較大的肽鏈（稱為重鏈，heavy chain，H鏈，相對(duì)分子質(zhì)量約為55000或70000）和兩條相同的相對(duì)分子質(zhì)量較小的肽鏈（稱為輕鏈，light chain，L鏈，相對(duì)分子質(zhì)量約為24000）組成(圖1)。輕鏈與重鏈由二硫鍵連接形成一個(gè)稱為Ig分子的四肽鏈分子單體，它是構(gòu)成免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)。Ig單體中四條肽鏈兩端游離的氨基或羧基的方向是一致的，分別命名為氨基端（N端）和羧基端（C端）。

  每條重鏈內(nèi)部、每條輕鏈內(nèi)部、每一條重鏈與一條輕鏈之間以及兩條重鏈之間都存在二硫鍵；重鏈與輕鏈之間還存在非共價(jià)鍵作用，主要是疏水性作用。輕鏈與重鏈都含有一系列重復(fù)的、同源性的單元，每一單元大約有110個(gè)氨基酸殘基，它們獨(dú)立折疊成球狀，稱為球蛋白功能區(qū)（domain）。Ig都含有兩層帶有3~5股反平行的多肽鏈的β折疊?？贵w的基本結(jié)構(gòu)。

  重鏈大約含450~550個(gè)氨基酸殘基。每條重鏈含有4~5個(gè)鏈內(nèi)二硫鍵所組成的肽環(huán)。由于氨基酸組成的排列順序以及二硫鍵的位置、數(shù)目等的不同，因此不同重鏈的抗原性也不同，根據(jù)重鏈抗原性的不同可將其分為五類，分別以希臘字母γ、α、μ、δ、和ε表示，并以此將免疫球蛋白相應(yīng)地分為IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE。 其中μ鏈和ε鏈含有5個(gè)肽環(huán)，γ鏈、α鏈、δ鏈含有4個(gè)肽環(huán)。而五類不同的免疫球蛋白可以通過重鏈恒定區(qū)（CH）一段決定了這些免疫球蛋白結(jié)構(gòu)和功能特異性的獨(dú)特氨基酸序列來進(jìn)行區(qū)分。

  輕鏈大小約為重鏈的一半，大約由214個(gè)氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物。每條輕鏈含有兩個(gè)由鏈內(nèi)二硫鍵所組成的環(huán)肽。輕鏈共有兩型：kappa(κ)與lambda(λ)，同一個(gè)天然Ig分子上輕鏈的類型總是相同的。